La Aminopeptidasa N de mamíferos: características bioquímicas, funciones fisiológicas y su implicación en procesos fisiopatológicos en humanos
Palabras clave:
alanil aminopeptidasa asociada a membrana, aminopeptida- sa neutral APN, estructura de APN, mecanismo catalítico, inhibidores de APN, funciones de APNResumen
Las metalo aminopeptidasas son enzimas que específicamente hidrolizan el
residuo del extremo amino de péptidos y proteínas, lo que lleva a su activa-
ción o inactivación. Ellas pertenecen a las familias M1 y M17 principalmente.
En particular, la enzima alanil aminopeptidasa de membrana, también cono-
cida como aminopeptidasa neutra (APN, EC 3.4.11.2) desempeña funciones
muy importantes en diferentes procesos fisiológicos que incluyen el meta-
bolismo de los péptidos relacionados con la analgesia, la etapas finales de la
digestión, el control de la presión arterial, la motilidad y la adhesión celular
así como actúan de receptores para la entrada de varios coronavirus. Adicio-
nalmente, una elevada actividad de esta enzima se encuentra implicada en
la patogénesis de varios desórdenes humanos como el cáncer, la inflama-
ción, la desregulación de la presión arterial, entre otros. Por estas razones,
esta enzima es blanco hoy en día para el desarrollo de inhibidores con po-
tenciales aplicaciones biomédicas. El presente trabajo revisa las característi-
cas estructurales y funcionales más importantes de las APN humanas y por-
cinas como modelos de mamíferos, teniendo en cuenta la información más
recientemente publicada al respecto. Adicionalmente integra las principales
funciones fisiológicas y fisiopatológicas de esta enzima, en particular aque-
llas de relevancia biomédica
